Isoleucina

Isoleucina: es uno de los tres aminoácidos de cadena ramificada, con funciones en la captación de glucosa, la inmunidad y la síntesis de hemoglobina.

La isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales y uno de los tres aminoácidos con una bifurcación en su cadena lateral —los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA)—, junto con la leucina y la valina. Los tres se metabolizan principalmente en el músculo voluntario que mueve tu cuerpo —el músculo esquelético—, en lugar del hígado como hace la mayoría de aminoácidos, y comparten las mismas enzimas limitantes en su degradación. La isoleucina es la menos estudiada de las tres de forma individual, pero tiene al menos una propiedad que la distingue de sus compañeras: es la única que estimula la captación de glucosa en el músculo de forma independiente a la insulina.

¿Cuánta isoleucina necesitas?

La OMS establece el requerimiento de isoleucina en 20 mg por kg de peso corporal al día en adultos. Si pesas 70 kg, son 1400 mg diarios, cantidad que cualquier dieta con proteína de calidad cubre sin dificultad.

Funciones de la isoleucina

Metabolismo energético dual — La isoleucina puede tanto convertirse en glucosa —es glucogénica— como producir los combustibles alternativos que el hígado genera cuando escasea la glucosa —los cuerpos cetónicos, lo que la hace también cetogénica—. Al degradarse genera dos productos metabólicos. Uno es el intermediario que puede convertirse en glucosa —el propionil-CoA—, que entra en el proceso central de obtención de energía de la célula —el ciclo de Krebs—. El otro es la molécula que la célula usa directamente como combustible o para fabricar grasas —el acetil-CoA—. Esta doble vía la distingue de la leucina, que es puramente cetogénica, y de la valina, que es puramente glucogénica.

De los tres BCAA, solo la isoleucina puede aportar tanto glucosa como cuerpos cetónicos.

Captación de glucosa independiente de la insulina — La isoleucina desplaza hacia la membrana de las células del músculo —los miocitos— la proteína que abre la puerta de entrada de la glucosa en esas células —el transportador GLUT4—, a través de una vía que no depende de la insulina. En la práctica, si tu ingesta de isoleucina es adecuada, tu músculo capta glucosa de forma más eficiente incluso cuando las células responden peor de lo normal a esta hormona —la resistencia a la insulina—. Este efecto es específico de la isoleucina: la leucina y la valina no lo reproducen con la misma intensidad.

Síntesis de hemoglobina — La isoleucina forma parte de la proteína que, junto al componente con hierro que transporta el oxígeno —el grupo hemo—, compone la hemoglobina —la globina—, en posiciones que contribuyen a crear la cavidad interna donde se aloja ese grupo hemo. Una variante en la que la isoleucina reemplaza a la valina en la posición β28 produce la enfermedad genética de la hemoglobina más frecuente en el Sudeste Asiático —la hemoglobinopatía E (HbE)—; altera la estructura de la proteína sin comprometer el transporte de oxígeno, pero sí su estabilidad.

Una sola sustitución de aminoácido en esa posición crea la enfermedad de hemoglobina más extendida en el mundo.

Función inmunitaria en la mucosa intestinal — En las células de la pared intestinal, la isoleucina induce la producción de las proteínas pequeñas que atacan directamente las membranas de bacterias y hongos antes de que puedan penetrar —las beta-defensinas—, parte de la primera línea de defensa de tu cuerpo que actúa sin necesidad de haber visto antes al invasor —la inmunidad innata—. Esta función vincula el aporte de isoleucina —y en general de las proteínas de origen animal— con la integridad de la barrera inmunitaria intestinal.

Fuentes alimentarias de isoleucina

La isoleucina está bien distribuida en los alimentos proteicos, con mayor concentración en fuentes animales:

AlimentoIsoleucina por 100 g
Pechuga de pollo (cocida)~1100 mg
Atún fresco (cocido)~1050 mg
Salmón del Atlántico (cocido)~1000 mg
Queso parmesano~1000 mg
Semillas de calabaza (crudas)~910 mg
Almendras~700 mg
Huevo entero (cocido)~600 mg
Lentejas cocidas~500 mg
Garbanzos cocidos~420 mg

Fuente: USDA FoodData Central.

Los tres aminoácidos de cadena ramificada

Leucina, isoleucina y valina forman un subgrupo metabólico dentro de los aminoácidos esenciales. Los tres comparten dos enzimas clave en su degradación: la enzima que transfiere un grupo nitrogenado en el primer paso —la BCAT (aminotransferasa de cadena ramificada)— y la enzima que cataliza el segundo paso irreversible convirtiendo los compuestos intermedios de ese proceso —los cetoácidos— en moléculas aprovechables para obtener energía —la BCKDH (deshidrogenasa de cetoácidos de cadena ramificada)—. Es la BCKDH la que explica la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce (MSUD): una mutación en cualquiera de sus subunidades bloquea la degradación de los tres BCAA simultáneamente.

La razón por la que se metabolizan en el músculo en lugar del hígado no es arbitraria: el músculo puede usarlos directamente como fuente de energía y como donantes de nitrógeno para fabricar los dos aminoácidos que actúan como vehículos de nitrógeno hacia el hígado —la alanina y la glutamina—. Tu músculo consume más del 60 % de los BCAA absorbidos en el período posterior a las comidas.

¿Qué ocurre si falta isoleucina?

La deficiencia aislada de isoleucina es rara en cualquier dieta con proteína de calidad variada. Sus síntomas más característicos son fatiga muscular, pérdida de masa muscular y debilidad general; en casos graves pueden aparecer síntomas neurológicos. En la infancia, la deficiencia compromete el crecimiento.

La forma más grave de disfunción asociada a la isoleucina aparece en el contexto de la MSUD, donde la acumulación de sus cetoácidos produce daño cerebral grave en el recién nacido —la encefalopatía neonatal—. Sin detección precoz y restricción dietética de los tres BCAA, la MSUD causa daño neurológico irreversible en los primeros días de vida.

La isoleucina es la más silenciosa de los tres BCAA, pero la única capaz de activar la captación de glucosa muscular sin depender de la insulina: un mecanismo especialmente relevante en personas con resistencia a la insulina o en entrenamientos en ayunas.


Fuentes: WHO/FAO/UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. WHO Technical Report Series 935. 2007. · Zhang S et al. Isoleucine prevents the loss of intestinal integrity in a pig model of endotoxin challenge. Amino Acids. 2013.

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