Histidina

Histidina: es el aminoácido condicionalmente esencial en adultos, precursor de la histamina y la carnosina muscular, con sus fuentes y necesidades.

La histidina es uno de los aminoácidos esenciales con una particularidad única entre los nueve: tu organismo puede sintetizarla en cantidades pequeñas, suficientes en condiciones normales pero no cuando la demanda sube —en el crecimiento rápido, el embarazo o la enfermedad renal crónica—, lo que la convierte en condicionalmente esencial en adultos y en esencial en sentido estricto para lactantes y niños. Su carácter distintivo viene de un grupo cíclico con nitrógeno capaz de ceder o captar iones de hidrógeno (H⁺) exactamente en el rango de acidez del interior celular —el anillo imidazol—. Esa capacidad de ajustar su carga la convierte en la herramienta favorita de muchas enzimas para acelerar sus reacciones.

¿Cuánta histidina necesitas?

La OMS establece el requerimiento de histidina en 10 mg por kg de peso corporal al día en adultos. Si pesas 70 kg, son 700 mg diarios, la cantidad más baja entre los nueve aminoácidos esenciales. Cualquier dieta que incluya proteína de calidad la cubre sin esfuerzo.

Funciones de la histidina

Precursora de histamina — La histidina es la única fuente directa de una molécula de señalización con funciones muy distintas según el tejido donde actúe —la histamina—. La transformación la realiza la enzima que le extrae un grupo carboxilo —la histidina descarboxilasa (HDC)—. En el estómago, la histamina estimula la secreción de ácido clorhídrico; en el sistema nervioso central actúa como el mensajero químico que regula el ciclo vigilia-sueño, el apetito y la cognición —un neurotransmisor—; en los tejidos produce la dilatación de los vasos sanguíneos —la vasodilatación— y aumenta la facilidad con que el líquido sale de los vasos hacia los tejidos —la permeabilidad vascular—, generando la hinchazón característica de la inflamación. El papel más conocido de la histamina —la alergia y la inflamación— es solo una de sus funciones.

Precursora de carnosina — Junto con un aminoácido no esencial —la beta-alanina—, la histidina forma un compuesto de dos aminoácidos unidos —un dipéptido— que se acumula en el músculo esquelético en concentraciones de 15–40 mmol/kg: la carnosina. Durante el ejercicio intenso, la producción de ácido láctico aumenta la acidez del músculo e inhibe la contracción. La carnosina actúa como la sustancia que absorbe los iones de hidrógeno (H⁺) que generan esa acidez antes de que alteren la contracción muscular —el tampón muscular—, retrasando la fatiga. Es la razón por la que los suplementos de beta-alanina elevan los niveles musculares de carnosina y mejoran el rendimiento en esfuerzos de alta intensidad y corta duración.

El músculo acumula carnosina precisamente para los momentos en que más ácido genera.

Catálisis enzimática — El anillo imidazol de la histidina es la herramienta que más enzimas usan para transferir iones de hidrógeno (H⁺) en la zona de la enzima donde ocurre la reacción —el centro activo—. Un ejemplo destacado son las enzimas digestivas que descomponen proteínas en el intestino cortándolas en fragmentos —las serín-proteasas—. La tripsina y la quimotripsina, que trabajan en el intestino delgado, usan una histidina para activar el aminoácido serina y realizar el corte. La enzima que convierte el CO₂ que produce tu cuerpo en bicarbonato para que tu sangre pueda transportarlo y eliminarlo por los pulmones —la anhidrasa carbónica— también depende de una histidina para mantener el ion zinc en posición dentro de su centro activo. Esta versatilidad es tan consistente que la presencia de histidina en el centro activo puede inferirse con solo saber que una enzima trabaja a pH entre 6 y 7.

Transporte de oxígeno — La proteína de tus glóbulos rojos que transporta oxígeno —la hemoglobina— y la que lo almacena en el músculo —la mioglobina— contienen histidinas en posiciones críticas alrededor de su parte funcional central. Esa parte es el componente con hierro que une y libera el oxígeno —el grupo hemo—. Una histidina coordina directamente el átomo de hierro; otra estabiliza el oxígeno una vez unido. Mutaciones en estas histidinas producen las enfermedades genéticas que alteran la estructura de la hemoglobina —las hemoglobinopatías— con cambios en la afinidad por el oxígeno.

Un cambio en una sola de esas histidinas puede determinar si tu sangre suelta el oxígeno a los tejidos en el momento adecuado.

Fuentes alimentarias de histidina

La histidina se concentra en alimentos ricos en proteína completa, especialmente en los de origen animal:

Alimento	Histidina por 100 g
Atún fresco (cocido)	~1000 mg
Pechuga de pollo (cocida)	~960 mg
Salmón del Atlántico (cocido)	~730 mg
Ternera (filete, cocinada)	~700 mg
Queso parmesano	~650 mg
Huevo entero (cocido)	~300 mg
Lentejas cocidas	~280 mg
Garbanzos cocidos	~250 mg

Fuente: USDA FoodData Central.

El atún destaca con diferencia: tiene la concentración más alta de histidina entre los alimentos comunes evaluados regularmente. La carnosina presente en la carne roja y en el pescado aporta histidina adicional cuando se digiere.

Histidina, histamina e intolerancia

La intolerancia a la histamina no es una alergia: no interviene el sistema inmunitario. Ocurre cuando la histamina ingerida con los alimentos sobrepasa la capacidad de la enzima que la neutraliza en el intestino antes de que pase a la sangre —la diaminooxidasa (DAO)—. El resultado son síntomas que imitan una reacción alérgica: dolor de cabeza —la cefalea—, ronchas con picor en la piel —la urticaria—, congestión nasal —la rinitis—, náuseas o diarrea.

Los alimentos ricos en histamina son los fermentados y los procesados: vino, vinagre, quesos curados, embutidos, conservas de pescado y alimentos en escabeche. En estos casos el problema no es la histidina dietética, sino la histamina ya formada por bacterias antes de ser ingerida.

La distinción es relevante: la histidina de la proteína no produce síntomas, es la histamina preformada en los alimentos la que los desencadena en personas con déficit de DAO. Aumentar o restringir la histidina de la dieta no tiene ningún efecto sobre los síntomas de intolerancia a la histamina.

¿Qué ocurre si falta histidina?

La deficiencia grave de histidina es infrecuente en adultos con dieta variada. Sus manifestaciones más documentadas son la reducción del número de glóbulos rojos —la anemia— y la reducción de la capacidad defensiva del sistema inmunitario —la inmunosupresión—. La primera se explica porque la histidina forma parte de la porción proteica que rodea el grupo hemo en la hemoglobina —la globina—: sin ella, la síntesis de hemoglobina se resiente. La segunda, porque la respuesta inflamatoria e inmunitaria depende de la histamina derivada de ella. En niños, el déficit compromete el crecimiento.

En personas con enfermedad renal crónica, la síntesis que el propio cuerpo realiza es insuficiente y el aporte dietético pasa a ser verdaderamente esencial; en este grupo, niveles bajos de histidina en sangre se asocian con mayor inflamación y peor función renal residual, lo que ha llevado a algunos investigadores a proponer que la histidina debería clasificarse como esencial sin condiciones en esta población.

Ningún otro aminoácido reúne tanta química en tan poco espacio: la capacidad del anillo imidazol de la histidina para ceder y captar protones en el rango de pH de la célula explica por sí sola por qué enzimas con funciones tan distintas dependen de ella.

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Fuentes: WHO/FAO/UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. WHO Technical Report Series 935. 2007. · Boldyrev AA et al. Physiology and pathophysiology of carnosine. Physiol Rev. 2013.