Valina

Valina: es el aminoácido de cadena ramificada puramente glucogénico, con funciones musculares, fuentes y relación con la enfermedad del jarabe de arce.

La valina es uno de los aminoácidos esenciales y el tercero de los aminoácidos con una bifurcación en su cadena lateral —los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA)—, junto con la leucina y la isoleucina. Es la que menos protagonismo recibe de las tres —la leucina concentra los estudios sobre anabolismo y la isoleucina tiene sus propiedades específicas sobre la captación de glucosa—, pero su papel en el metabolismo muscular y nitrogenado es insustituible. La característica que más la diferencia de sus compañeras: al degradarse produce solo precursores que tu cuerpo puede convertir en glucosa, sin los combustibles alternativos que el hígado fabrica cuando escasea la glucosa —los cuerpos cetónicos—. Es puramente glucogénica.

¿Cuánta valina necesitas?

La OMS establece el requerimiento de valina en 26 mg por kg de peso corporal al día en adultos. Si pesas 70 kg, son 1820 mg diarios, cantidad que cualquier dieta con proteína de calidad cubre sin dificultad.

Funciones de la valina

Metabolismo puramente glucogénico — La valina se degrada hasta el intermediario que puede convertirse en glucosa —el propionil-CoA—, que entra en el proceso central de obtención de energía de la célula —el ciclo de Krebs—. A diferencia de la leucina (puramente cetogénica) y la isoleucina (que combina las dos vías), la valina contribuye exclusivamente a la fabricación de glucosa a partir de fuentes que no son hidratos de carbono —la gluconeogénesis—. En ayuno prolongado y en el músculo activo, esta vía permite que la valina funcione como fuente de carbono para mantener el nivel de glucosa en tu sangre —la glucemia—.

La valina no produce cetona: produce glucosa.

Síntesis proteica muscular — Como BCAA, la valina es uno de los tres aminoácidos que el músculo voluntario que mueve tu cuerpo —el músculo esquelético— consume preferentemente durante el ejercicio y que limitan la síntesis proteica muscular cuando escasean. Los tres BCAA en proporciones adecuadas —con la leucina en mayor cantidad— son más eficaces juntos que cualquiera de ellos por separado, porque el músculo puede captar nitrógeno de las tres fuentes a la vez.

Metabolismo nitrogenado y transaminación — La valina cede su grupo nitrogenado mediante la transferencia de ese grupo a otra molécula —la transaminación— para producir los dos aminoácidos que actúan como vehículos de nitrógeno hacia el hígado y el intestino —la alanina y la glutamina—. El circuito por el que tu músculo envía nitrógeno al hígado en forma de alanina y el hígado te devuelve glucosa —el ciclo glucosa-alanina— es uno de los ejes del metabolismo coordinado entre órganos. La valina contribuye así al reciclaje de nitrógeno de todo tu organismo, no solo al del músculo donde se degrada.

Cicatrización y reparación tisular — La valina es un componente estructural de la proteína que da firmeza a tendones, piel y huesos —el colágeno— y de la que le da elasticidad a tu piel y tus arterias —la elastina—. Su papel no es tan determinante como el de la lisina en el colágeno, pero la demanda de valina aumenta en situaciones de daño tisular extenso, una infección grave que el sistema inmune no puede controlar localmente —la sepsis— o cirugía mayor, cuando la síntesis de colágeno y la reparación de tejidos se aceleran.

Fuentes alimentarias de valina

La valina se distribuye de forma similar a los otros BCAA, con mayor concentración en alimentos de alta densidad proteica:

Alimento	Valina por 100 g
Pechuga de pollo (cocida)	~1100 mg
Queso parmesano	~1100 mg
Atún fresco (cocido)	~1050 mg
Semillas de calabaza (crudas)	~1040 mg
Almendras	~1020 mg
Salmón del Atlántico (cocido)	~1000 mg
Huevo entero (cocido)	~720 mg
Lentejas cocidas	~550 mg
Garbanzos cocidos	~480 mg

Fuente: USDA FoodData Central.

Los tres BCAA y la enzima compartida

Leucina, isoleucina y valina comparten los dos primeros pasos de su degradación. El primero, la transaminación, lo realiza la enzima que transfiere el grupo nitrogenado a otra molécula —la BCAT (aminotransferasa de cadena ramificada)—, distribuida en músculo, cerebro y riñón. El segundo, la degradación del compuesto que queda tras ese paso —el cetoácido—, lo cataliza la enzima que lo convierte en moléculas aprovechables para obtener energía —la BCKDH (deshidrogenasa de cetoácidos de cadena ramificada)—, un complejo situado en la central energética de la célula —la mitocondria—.

Es la BCKDH la que falla en la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce (MSUD, del inglés Maple Syrup Urine Disease). Una mutación en cualquiera de sus subunidades bloquea la degradación de los tres BCAA al mismo tiempo: los cetoácidos derivados de leucina, isoleucina y valina se acumulan en sangre, orina y cerebro. El nombre describe el olor característico de la orina de los neonatos afectados, producido por el cetoácido derivado de la leucina.

Sin detección precoz, la MSUD produce daño cerebral grave en los primeros días de vida. El cetoácido de la leucina es el más neurotóxico de los tres: interfiere con el transporte de aminoácidos al cerebro y con la síntesis de la vaina protectora que recubre los nervios y permite la transmisión rápida de señales —la mielina—. La MSUD forma parte de la prueba de sangre que se hace a todos los recién nacidos para detectar enfermedades metabólicas —el cribado neonatal universal— en España desde 2015.

El tratamiento consiste en restringir los tres BCAA simultáneamente —ya que la enzima afectada los metaboliza a todos—, aportando una fórmula de aminoácidos sin BCAA que cubra el resto de necesidades proteicas. Las cantidades toleradas de leucina, isoleucina y valina dietéticas se ajustan con precisión en función de los niveles en sangre, porque la deficiencia de cualquiera de los tres también produce síntomas.

En la MSUD, bajar demasiado el aporte es tan peligroso como subirlo.

¿Qué ocurre si falta valina?

La deficiencia aislada de valina es prácticamente inexistente en dietas con proteína de calidad variada. Sus manifestaciones serían pérdida de masa muscular, fatiga, deterioro de la síntesis proteica y, en la infancia, retraso en el crecimiento. Los síntomas neurológicos son posibles porque la valina compite con otros aminoácidos grandes por el transporte a través del filtro que controla qué sustancias pasan de tu sangre a tu cerebro —la barrera hematoencefálica—.

En la práctica clínica, el déficit de valina solo se observa en dietas artificialmente restringidas en BCAA, como ocurre paradójicamente con el tratamiento de la propia MSUD: mantener niveles seguros de leucina sin dejar caer la valina y la isoleucina por debajo de sus necesidades es uno de los retos más delicados del manejo dietético de esta enfermedad.

La valina suma sin brillar: no activa la síntesis proteica como la leucina ni capta glucosa como la isoleucina, pero su ruta glucogénica exclusiva la convierte en la reserva de carbono que tu músculo puede exportar cuando el esfuerzo se prolonga.

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Fuentes: WHO/FAO/UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. WHO Technical Report Series 935. 2007. · Fernstrom JD. Branched-chain amino acids and brain function. J Nutr. 2005.